碳水子个人的复杂化性和许许多多N-glycoproteins低展示水平面表明对N-glycosylation成分的分析的方法的陈述最为麻烦。在加测低丰度的N糖基化突显语淀粉酶或肽段时，另外添加很多未突显语的淀粉酶肽断，这很便捷将低丰度的糖基化突显语淀粉酶肽段的表现覆盖。凝素亲和法是当前糖淀粉酶质组学中用途较广泛的分割聚集的方法。凝集素（lectin）都是类糖利用淀粉酶质，能专注快速精确某种特俗成分的单糖或聚糖中指定的糖基队列而与之利用，因此与糖链可逆性非共价利用，糖淀粉酶或糖肽被凝集素捕捉到随后，常见用指定的单糖利用恶性竞争利用凝集素将糖淀粉酶或糖肽过柱过来。 蛋清质要经过酶解后借助凝集素（lectin）含有N-糖基化肽段，接下来用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去对接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该补救原因深入分析Asn团伙结构量提高2.9890Da。在最后用高精度高LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段，在收录数值库，核对脱糖后团伙结构量与之实际团伙结构量的变幻及及糖基化表达肽段的队列，进而断定该蛋清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定后会，再借助label-free的的原理对其来酶联免疫法深入分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031